第三章 酶
一、单项选择题
1．多酶体系是指（ ）
A．某种细胞内所有的酶
B．某种生物体内所有的酶
C．细胞液中所有的酶
D．某一代谢途径的反应体系中包括的所有酶
E．几个酶构成的复合体，催化某一代谢相关反应或过程
2．全酶是指（ ）
A．酶辅助因子以外的部分
B．无活性的酶前体
C．酶蛋白和辅助因子构成的复合体
D．一种酶-抑制剂复合物
E．酶和底物结合形成的复合物
3．下列关于辅助因子的叙述，正确的是（ ）
A．均是结构复杂的小分子有机化合物
B．有的辅酶与酶蛋白分开存在，故其本身就有催化活性
C．主要起携带或转移电子、原子和功能基团的作用
D．决定酶的特异性
E．辅基总是位于活性中心之外
4．酶促反应中决定酶特异性的部分是（ ）
A．酶蛋白
B．辅基或辅酶
C．金属离子
D．底物
E．催化基团
5．下列关于辅基的叙述，正确的是（ ）
A．是一种结合蛋白质
B．只决定酶的专一性，不参与化学基团的传递
C．与酶蛋白的结合比较疏松
D．一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开
E．以非共价键与酶蛋白结合
6．下列关于酶特性的叙述，错误的是（ ）
A．催化效率高
B．都有辅助因子参与催化反应
C．作用条件温和
D．体内酶的活性可调节
E．特异性强
7．下列关于酶活性中心的叙述，正确的是（ ）
A．所有酶都有活性中心
B．所有酶的活性中心都含有辅酶
C．酶的活性中心都含有金属离子
D．活性中心通常位于酶分子表面
E．所有抑制剂都作用于酶活性中心
8．酶的活性中心是指（ ）
A．酶分子上必需基团存在的部位
B．酶分子与底物结合的部位
C．酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区
D．酶分子中心部位的一种特殊结构
E．酶蛋白与辅助因子结合的部位
9．同工酶是指（ ）
A．催化相同化学反应的一组酶
B．酶性质相同的一组酶
C．具有相同Km值的一组酶
D．电泳行为相同的一组酶
E．存在不同生物体内，具有相同功能的酶
10．心肌梗死时，血清乳酸脱氢酶同工酶谱中增加最显著的是（ ）
A．LDH1
B．LDH2
C．LDH3
D．LDH4
E．LDH5
11．有关同工酶的叙述，正确的是（ ）
A．同工酶对同种底物亲和力相同
B．同工酶的一级结构一定相同
C．组成同工酶的亚基一定相同
D．催化的化学反应可能不同
E．不同组织中同工酶谱不同
12．乳酸脱氢酶同工酶是由H、M亚基组成的（ ）
A．二聚体
B．三聚体
C．四聚体
D．五聚体
E．六聚体
13．酶催化反应的作用机制是（ ）
A．使反应活化能增加
B．使反应的活化能降低
C．改变反应的平衡常数
D．降低反应的自由能
E．酶能催化热力学上不允许的反应
14．血清中某些胞内酶活性升高的原因可能是（ ）
A．细胞受损使胞内酶释放入血
B．体内代谢旺盛，使酶合成增加
C．某些酶的抑制剂减少
D．细胞内某些酶被激活
E．机体的正常代谢现象
15．含LDH5丰富的组织是（ ）
A．脑组织
B．心肌
C．红细胞
D．肾组织
E．肝组织
16．解释酶专一性较合理的学说是（ ）
A．锁-钥匙假说
B．化学渗透假说
C．化学耦联假说
D．诱导契合学说
E．中间产物学说
17．诱导契合假说是指（ ）
A．酶对立体异构物的选择性
B．当酶与底物分子接近时，酶诱导底物分子的构象发生改变
C．当酶与底物接近时，底物分子诱导酶蛋白的构象发生改变而利于彼此结合
D．当酶与别构剂接近时，可固定酶分子活性中心的构象
E．酶原被水解形成酶的活性中心
18．关于米氏常数Km的描述，正确的是（ ）
A．底物饱和时对应的反应速度
B．在一定酶浓度下，最大反应速度的一半
C．底物半饱和时，对应的酶浓度
D．酶促反应速度达最大速度一半时的底物浓度
E．降低反应速度一半时的抑制剂浓度
19．如果要求酶促反应v=Vmax×80%，则[S]应为Km的倍数是（ ）
A．4
B．5
C．6
D．7
E．8
20．下列不属于Km值意义的是（ ）
A．Km值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶
B．Km值可近似表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小、亲和力越大
C．Km值可以预见系列反应中哪一步是限速反应
D．用Km值可以选择酶的最适底物
E．比较Km值可以估计不同酶促反应速度
21．若某种酶遵循典型的米-曼氏动力学，那么Km可从双倒数图上确定为（ ）
A．直角双曲线的转折点
B．直线的斜率
C．直线在X轴上截距的绝对值
D．直线在X轴上截距的绝对值的倒数
E．直线在Y轴上截距的绝对值的倒数
22．对某一酶促反应进行双倒数作图如下所示，则此酶的Km可计算为（ ）
A．1/3
B．0.5
C．1
D．2
E．3
23．在酶促反应体系中增加酶的浓度时，可出现下列哪种效果？（ ）
A．不增加反应速度
B．1/[S]对1/v作图所得直线的斜率下降
C．Vmax保持不变
D．Km值变大
E．Km值变小
24．下列关于酶的最适温度描述，正确的是（ ）
A．最适温度是酶的特征性常数
B．是指酶促反应速度达最大反应速度一半时的温度
C．是一个固定的值，与其他因素无关
D．当反应温度低于最适温度时，反应速度会随温度上升而增加
E．酶活性随温度下降而下降是因为低温会使酶破坏
25．各种酶都具有最适pH，其特点是（ ）
A．最适pH一般即为该酶的等电点
B．最适pH时该酶活性中心的可解离基团都处于最适反应状态
C．最适pH时酶分子的活性通常较低
D．大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线形
E．在生理条件下同一细胞酶的最适pH均相同
26．胃蛋白酶的最适pH约为（ ）
A．1.8
B．2.8
C．3.5
D．4.8
E．6.8
27．有机磷杀虫剂可与酶活性中心的哪种功能基团结合而抑制酶的活性？（ ）
A．半胱氨酸的巯基
B．丝氨酸的羟基
C．天冬氨酸侧链羧基
D．苏氨酸的羟基
E．组氨酸侧链咪唑基
28．路易氏气对酶的抑制作用属于（ ）
A．竞争性抑制
B．非竞争性抑制
C．反竞争性抑制
D．混合性抑制
E．不可逆性抑制
29．酶的不可逆性抑制作用的机制是（ ）
A．抑制剂使酶蛋白变性
B．抑制剂通常与酶活性中心上的必需基团以共价键结合
C．抑制剂与酶的别构部位结合
D．抑制剂以非共价键与辅酶结合
E．抑制剂与酶表面的极性基团结合
30．酶的竞争性抑制作用是指抑制剂（ ）
A．与酶的底物竞争酶的活性中心
B．与酶的产物结构相似
C．与酶、底物共同结合生成复合体
D．与酶的底物竞争结合辅酶
E．与酶的活性中心以共价键结合
31．底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度可产生以下哪种结果？（ ）
A．反应速度随底物增加而加快
B．随着底物浓度的增加酶逐渐失活
C．反应速度不再增加
D．增加抑制剂，反应速度反而加快
E．形成酶-底物复合体增加
32．竞争性抑制剂作用的动力学特点是（ ）
A．Km增大，Vmax增大
B．Km增大，Vmax下降
C．Km增大，Vmax不变
D．Km降低，Vmax下降
E．Km不变，Vmax下降
33．琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂是（ ）
A．苹果酸
B．丙酮酸
C．延胡索酸
D．柠檬酸
E．丙二酸
34．关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是（ ）
A．酶的Km值与抑制剂浓度成反比
B．抑制剂结合于酶活性中心以外的部位
C．当抑制剂与酶结合后，活性中心的构象发生改变，引起酶不能与底物结合
D．一旦酶与抑制剂结合则不能再与底物结合
E．向反应体系加入足量底物，仍可使酶促反应速度达到Vmax
35．酶的非竞争性抑制作用的动力学特点是（ ）
A．Km增大，Vmax增大
B．Km下降，Vmax增大
C．Km不变，Vmax不变
D．Km不变，Vmax下降
E．Km降低，Vmax下降
36．磺胺类药物能抑制某些细菌的生长是由于磺胺药（ ）
A．与细菌体内二氢叶酸合成酶结构相似，影响酶的作用
B．改变二氢叶酸合成酶的构象从而妨碍其与底物结合
C．占据二氢叶酸合成酶的活性中心，干扰酶-底物复合物的生成
D．降低底物与二氢叶酸合成酶的亲和力，减少酶-底物复合物的生成
E．与二氢叶酸合成酶活性中心的必需基团共价结合并使其失活
37．反竞争性抑制作用的动力学特征是（ ）
A．Km增大，Vmax不变
B．Km下降，Vmax下降
C．Km不变，Vmax不变
D．Km不变，Vmax下降
E．Km下降，Vmax不变
38．唾液淀粉酶经透析后其水解淀粉的能力显著下降，原因是（ ）
A．酶蛋白变性
B．失去了辅酶
C．消耗了ATP
D．透析失去了激活剂Cl-
E．改变了酶的构象
39．下列关于别构酶性质的描述，错误的是（ ）
A．所有别构酶都是寡聚体，而且亚基数目往往是偶数
B．别构酶除了活性中心外，还含有别构部位
C．亚基与底物结合的亲和力因亚基构象不同而变化
D．亚基构象改变时，要发生肽键断裂反应
E．酶构象改变后，酶活力可能升高也可能降低
40．下列关于别构调节的叙述，错误的是（ ）
A．别构酶常由两个以上亚基组成
B．别构效应剂常是些小分子代谢物
C．别构效应剂通常与酶活性中心以外的某一特定部位结合
D．代谢途径的终产物通常可作为该途径关键酶的别构效应剂
E．别构调节具有级联放大效应
41．酶化学修饰调节的最常见形式是（ ）
A．甲基化与去甲基
B．乙酰基化与去乙酰基化
C．磷酸化与去磷酸化
D．亚基聚合与解聚
E．酶蛋白的合成与降解
42．酶原激活的实质是（ ）
A．激活剂与酶蛋白结合使酶激活
B．别构激活剂对酶原的别构调节作用
C．酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心
D．酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变
E．酶蛋白与辅助因子的结合
43．胰蛋白酶原经胰蛋白酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，这一过程称为（ ）
A．别构效应
C．诱导契合
E．化学修饰调节
B．酶原激活
D．正反馈调节
44．使酶原激活的主要途径是（ ）
A．化学修饰调节
B．亚基的聚合或解离
C．别构激活作用
D．翻译后的加工
E．水解一个或几个特定的肽键
45．在其他条件不变的情况下，别构酶与不同浓度的底物发生作用常呈S形曲线，这说明（ ）
A．别构酶是典型的米-曼氏酶
B．别构酶催化几个独立的反应并最后得到终产物
C．与单体酶相比，别构酶催化反应的速度较慢
D．别构酶结合一个底物后，将促进其他底物分子的结合并增强酶活力
E．产物的量在不断增加
二、填空题
1．酶是由_____产生的，具有催化能力的_____。
2．1926年美国生化学家Summer第一次从刀豆得到_____结晶，并证明其本质是蛋白质；1982年Cech从四膜虫中发现rRNA具有催化能力，首次提出_____酶；1995年Szostak首次提出_____酶的概念。
3．全酶是由_____和_____组成的。在催化反应中，_____决定酶的特异性；_____ _____主要参与传递电子、质子或起运载体作用。
4．酶的辅助因子主要包括_____和_____。
5．根据与酶蛋白结合的紧密程度可将辅助因子分为两种，结合紧密的称为_____；结合疏松的称为_____，可用_____的方法除去。
6．酶的活性中心包括_____和_____两类功能基团，其中_____直接与底物结合，决定酶的专一性；_____可催化底物生成产物，决定反应的性质。
7．根据酶对底物选择的特点，酶的特异性可分为_____专一性和_____专一性。乳酸脱氢酶只能催化L-乳酸的水解，这种专一性属于_____。
8．乳酸脱氢酶（LDH）同工酶在心和肝中含量（比活性）最高的分别是_____和_____。
9．心肌梗死患者血清_____型肌酸激酶的含量异常升高。
10．同工酶指催化_____化学反应，而酶蛋白结构、_____、_____均不同的一组酶。
11．酶促反应具有极高的效率，原因是由于酶能大大降低反应的_____。
12．影响酶促反应速度的因素包括_____、_____、_____、_____、_____和_____等。
13．在酶促反应中，当底物浓度远大于酶浓度时，随酶浓度增加，反应速度与酶浓度成_____关系。
14．在其他因素不变的情况下，底物浓度对酶促反应速率的影响呈_____曲线，1/[S]对1/v作图呈_____线。反应速率与底物浓度关系的数学方程式可表示为_____。
15．Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的_____。Km可近似代表酶与底物亲和力，Km值越小，酶对底物的亲和力越_____，Km的单位是_____。
16．根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为_____和_____。
17．酶的催化效率可用_____来表示，其概念定义为_____。
18．温度对酶活力影响有以下两方面：一方面_____，另一方面_____。
19．敌百虫等有机磷化合物能特异地与_____活性中心丝氨酸的羟基结合，使该酶失活。
20．解磷定可解除有机磷化合物对_____的抑制作用，而重金属盐引起的巯基酶中毒可用_____解毒。
21．酶促动力学的双倒数作图，得到的直线在横轴上的截距为_____，纵轴上的截距为_____。
22．竞争性抑制剂的分子结构与_____相似，竞争与酶的_____结合，若增大底物浓度，抑制程度_____。丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用属于_____抑制。
23．磺胺类药物与_____的结构相似，可竞争性地抑制_____活性而抑制细菌生长。
24．使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为_____。
25．非竞争性抑制作用的动力学特点是，Km_____,Vmax_____。
26．酶原激活的本质是_____的过程，在此过程中，酶原分子常断开一个或几个_____，使其构象发生变化。
27．新生酶的无活性前体称为_____，转变为有活性酶的过程称为_____。
28．酶的各种化学修饰形式中，最常见的形式是_____。
29．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶称为_____，具有四级结构的酶称为_____，而催化系列反应中的一组酶组成的复合体称为_____。
30．别构效应剂通常以_____键结合到别构酶的_____部位，使_____改变，进而引起_____的改变。
三、判断题
（ ）1．蛋白酶是生物体内唯一的催化剂形式。
（ ）2．辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以通过透析、超滤等方法除去。
（ ）3．酶只能加速化学反应的进程而不能改变化学反应的平衡常数。
（ ）4．辅助因子决定反应的特异性，而酶蛋白决定反应的种类与性质。
（ ）5．酶活性中心常深入到酶分子的内部，形成“疏水”的口袋。
（ ）6．多种B族维生素可作为辅酶的组分参与代谢。
（ ）7．酶具有极高的催化效率是因为它可大大增加反应的活化能。
（ ）8．同工酶就是一种酶同时具有几种功能。
（ ）9．当底物处于饱和水平时，酶促反应速率与酶浓度成正比。
（ ）10．Km是酶的特征常数，与酶的性质有关，而与酶浓度无关。
（ ）11．一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应该是最小的。
（ ）12．酶催化活性最大时的环境pH称为酶促反应的最适pH。
（ ）13．最适温度是酶的特征性物理常数，它与作用时间长短有关。
（ ）14．在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促反应能够达到正常Vmax。
（ ）15．反竞争性抑制作用的特点是Km值不变，而Vmax变小。
（ ）16．低浓度的重金属离子（Hg2+、Ag+）及As3+等可与酶分子的巯基结合，使酶失活。
（ ）17．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用是非竞争性抑制作用的典型实例。
（ ）18．LDH1主要存在于肝细胞中，在临床上是肝病诊断的重要指标。
（ ）19．为了防止酶失活，最好将酶制剂存放于最适温度条件下。
（ ）20．别构酶都是寡聚酶。
四、名词解释
1．多酶体系（multienzyme system）
2．酶的必需基团（essential group of enzyme）
3．酶的活性中心（active center of enzyme）
4．同工酶（isoenzyme）
5．诱导契合假说（induced-fit hypothesis）
6．米氏常数（Michaelis constant）
7．不可逆性抑制作用（irreversible inhibition）
8．竞争性抑制作用（competitive inhibition）
9．非竞争性抑制作用（non-competitive inhibition）
10．反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）
11．酶原（zymogen）
12．酶原的激活（zymogen activation）
13．别构酶（allosteric enzyme）
14．别构调节（allosteric regulation）
15．化学修饰调节（chemical modification）
五、问答题
1．影响酶促反应的因素有哪些？简要说明它们各有什么影响？
2．何谓同工酶？为何可用电泳法对同工酶进行分离？同工酶在科学实践中有何应用？
3．何谓酶的特异性？举例说明酶的特异性分类。
4．何谓米氏常数（Km）？试述Km的意义。并根据米氏方程求酶促反应速度达到最大反应速度的75%时，所需的底物浓度（用Km表示）。
5．何谓酶的竞争性抑制作用？其特点是什么？试举例说明酶的竞争性抑制作用在医学实践中的应用。
6．比较3种酶的可逆性抑制作用特点。